Amphithéâtre Maurice Halbwachs, Site Marcelin Berthelot
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Sans doute, les clusters biologiques les plus complexes sont rencontrés dans la nitrogénase, l’enzyme qui fixe l’azote de l’air et le transforme en ammoniac, une réaction d’une importance capitale pour les plantes (cycle de l’azote) et qui fascine les chimistes depuis très longtemps. Pour catalyser cette réaction de réduction, la nature a choisi deux clusters à base de fer et de soufre : le cluster P, fait de huit atomes de fer et de sept atomes de soufre et qui participe essentiellement au transfert des électrons vers le second cluster, et le cluster Fe-Moco, constitué de sept atomes de fer, un atome de molybdène, un atome de carbone et de neuf atomes de soufre, qui est le site de la fixation de N2 et de sa réduction multiélectronique. La structure de la nitrogénase, de ses clusters et les hypothèses mécanistiques actuellement acceptées sont présentées dans ce cours. Ces travaux sont depuis longtemps complétés par des approches de chimie bio-inspirée qui consistent à synthétiser de petits complexes de fer et/ou de molybdène, mono- ou polynucléaires, et d’évaluerleur capacité de réduction de l’azote. Des résultats récents sont également discutés. Enfin, sont présentés les systèmes complexes multi-protéiques de biosynthèse des clusters de la nitrogénase et leur mode d’action.