Résumé
Les flavines sont des cofacteurs enzymatiques rédox connus depuis très longtemps, découverts dès le début de l’histoire de l’enzymologie comme jouant des rôles essentiels dans toute une série d’enzymes : enzymes de transfert d’électrons, oxydases, monooxygénases... Ces molécules sont toutes constituées d’un cœur isoalloxazine et varient en fonction des substituants présents sur ce cycle. Pendant longtemps cette famille était limitée essentiellement à trois familles : la riboflavine, la flavine mononucléotide (FMN) et la flavine adénine dinucléotide (FAD). Les cours 5 et 6 s’attachent à décrire les récentes découvertes montrant une bien plus grande variété de ces flavines, notamment grâce à la possibilité d’introduire des substituants sur la position N5 du cycle isoalloxazine. Par exemple, une flavine N5-oxyde est présente dans de nombreuses enzymes bactériennes catalysant des oxydations (dans la biosynthèse de l’entérocine, un antibiotique, dans la dégradation de l’uracile ou la dégradation de l’hexachlorobenzène, un toxique de l’environnement, etc.). Par ailleurs, une nouvelle chimie naturelle de décarboxylation a été mise en évidence impliquant l’intervention d’une flavine prénylée dans le site actif de ces décarboxylases nouvelles, comme dans le cas de la biosynthèse l’ubiquinone, la vitamine Q. Enfin, une flavine portant un groupement méthylène sur la position N5 est l’agent méthylant dans toute une série de nouvelles réactions de méthylation, catalysées par des méthylases originales (méthylation d’ARN de transfert par exemple). La biosynthèse de ces nouvelles flavines et leur réactivité chimique sont discutées.
