Résumé
C’est à Anselme Payen que l’on doit la découverte des enzymes au XIXe siècle[1]. On lui doit également le terme de « cellulose »[2], l’existence d’enzymes dégradant la cellulose (cellulases) pouvait donc être imaginée dès cette époque. Les enzymes qui déconstruisent les glycoconjugués, oligo- et polysaccharides ont été caractérisées très tôt (par exemple invertase[3]) et le lysozyme fut la première enzyme dont la structure tridimensionnelle a été résolue par radiocristallographie[4]. Avec les progrès sur l’étude de leur mécanisme catalytique[5], le milieu du XXe siècle vit l’avènement (et certains de penser l’apogée) de l’enzymologie. Puis la découverte de nouvelles enzymes coupant les liaisons glycosidiques s’est accélérée (et banalisée) grâce aux progrès méthodologiques : biologie moléculaire et biologie structurale. La bioinformatique a ensuite contribué à proposer une nouvelle classification de ces enzymes fondée non plus sur leur substrat mais sur leur séquence[6], en corrélation à la fois avec la structure et avec le mécanisme catalytique[7], et précédant – heureusement – le déluge de séquences provenant du séquençage des génomes. Ces développements ont permis de rationaliser les efforts de recherche dans le domaine et ont accompagné l’application de ces enzymes dans de nombreux domaines : agroalimentaire, papeterie, santé, biotechnologie, biocarburants et chimie verte.
Après plus d’un siècle de découvertes et le passage à l’ère post-génomique, il est légitime de se poser la question du potentiel de découverte de ce champ de recherche à l’histoire particulièrement riche. Ce séminaire a montré que, étonnamment, malgré les progrès du passé l’étude des enzymes catalysant la coupure des liaisons glycosidiques constitue toujours un champ particulièrement fertile au XXIe siècle, avec la découverte régulière de nouvelles familles, de nouveaux substrats et de nouvelles réactions. Au lieu de plafonner, le nombre de nouvelles découvertes continue d’augmenter sans montrer de signe d’essoufflement, révélant peu à peu l’importance insoupçonnée des sucres complexes dans l’ensemble de la biosphère. Nous discuterons des dernières méthodes mises au point pour explorer la diversité fonctionnelle de ces enzymes ainsi que les raisons intrinsèques qui sous-tendent cette diversité.
Références
[1] Payen A. et Persoz J.F., « Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels », Annales de chimie et de physique, vol. 53, 1833, p. 73-92.
[2] Payen A., « Mémoire sur la composition du tissu propre des plantes et du ligneux », Comptes rendus hebdomadaires des séances de l’Académie des sciences, vol. 7, 1838, p. 1052-1056.
[3] O’Sullivan C. et Tompson F.W, « LX. – Invertase: A contribution to the history of an enzyme or unorganised ferment », Journal of the Chemical Society, Transactions, vol. 57, 1890, p. 854-870, https://doi.org/10.1039/CT8905700834.
[4] Blake C.C., Fenn R.H., North A.C., Phillips D.C. et Poljak R.J., « Structure of lysozyme. A Fourier map of the electron density at 6 angstrom resolution obtained by X-ray diffraction », Nature, vol. 196, 1962, p. 1173-1176, https://doi.org/10.1038/1961173a0.
[5] Koshland D.E., « Stereochemistry and the mechanism of enzymatic reactions », Biological Reviews, vol. 28, 1953, p. 416-436, https://doi.org/10.1111/j.1469-185X.1953.tb01386.x.
[6] Henrissat B., « A classification of glycosyl hydrolases based on amino acid sequence similarities », Biochemical Journal, vol. 280, no 2, 1991, p. 309-316, https://doi.org/10.1042/bj2800309.
[7] Davies G. et Henrissat B., « The structures and mechanisms of glycosyl hydrolases », Structure, vol. 3, no 9, 1995, p. 853-859, https://doi.org/10.1016/S0969-2126(01)00220-9.
